| DC Field | Value | Language |
|---|
| dc.contributor.author | Bilgin, Ramazan | - |
| dc.contributor.author | Seriner, Ramazan | - |
| dc.contributor.author | Serkan, Yalcin M. | - |
| dc.date.accessioned | 2013-06-25T14:28:10Z | - |
| dc.date.available | 2013-06-25T14:28:10Z | - |
| dc.date.issued | 2011 | - |
| dc.identifier.citation | Bilgin R. Partial purıfication of catalase from the cucumber (cucimus sativus) / Ramazan Bilgin, Ramazan Seriner, M. Serkan Yalcin // Хімія та хімічні технології : матеріали ІI Міжнародної конференції молодих вчених CCT-2011, 24–26 листопада 2011 року, Україна, Львів / Національний університет "Львівська політехніка". – Львів : Видавництво Львівської політехніки, 2011. – С. 166–167. – (3-й Міжнародний молодіжний фестиваль науки "Litteris et Artibus"). – Bibliography: 7 titles. | uk_UA |
| dc.identifier.uri | https://ena.lpnu.ua/handle/ntb/20008 | - |
| dc.description.abstract | In this study, catalase (E.C.1.11.1.6) activities were determined in the extract of cucumber (Cucimus Sativus) activities were
determined after homogenization, ultracentrifugation and DEAEcellulose
ion exchange column chromotography steps After the ultracentrifugation step, catalase activities were found as 46.51 U/mg prot. and 3.19 U/mg prot., respectively. Afterdesalting with column chromotography, catalase spesific activities were found as
393 U/mg prot. and 0.479 U/mg prot., respectively. Enzyme preparations were stored at after 96 hours catalase lost almost all of its activity. | uk_UA |
| dc.language.iso | en | uk_UA |
| dc.publisher | Видавництво Львівської політехніки | uk_UA |
| dc.subject | catalase | uk_UA |
| dc.subject | cucumber | uk_UA |
| dc.subject | purification | uk_UA |
| dc.subject | chromatography | uk_UA |
| dc.title | Partial purıfication of catalase from the cucumber (cucimus sativus) | uk_UA |
| dc.type | Article | uk_UA |
| Appears in Collections: | Хімія та хімічні технології (CCT-2011). – 2011 р.
|
